Полная версия страницы  English  

дисульфидные связи

SAE, 26.12.2006 14:33
Разрываются ли межмолекулярные дисульфидные связи кипячением?
Павлик, 26.12.2006 14:48
Да хрен их знает.
Павел, 26.12.2006 19:28
Нет, не разрываются. Можно восстановить их, например, меркаптиком.
Тезка, Вы эта, полегче чуток..
Piter-, 26.12.2006 19:30
Google dal eto

Crosslinking structure of keratin. VI. Number, type, and location of disulfide crosslinkages in low-sulfur protein of wool fiber and their relation to permanent set
Auteur(s) / Author(s)
ARAI K. (1) ; NAITO S. ; DANG V. B. (1) ; NAGASAWA N. (1) ; HIRANO M. (1) ;
Affiliation(s) du ou des auteurs / Author(s) Affiliation(s)
(1) Department of Biological and Chemical Engineering, Faculty of Technology, Gunma University, Kiryu, Gunma 376, JAPON
Résumé / Abstract
Crosslinked structures of the permanent set wool fiber treated with boiling water at a 40% extension state and the control fiber were studied by analyzing the rubberlike force-extension curve of the swollen fiber in a mixed solution composed of equal volumes of 8M LiBr and butyl carbitol. The thiol and disulfide contents of set fibers were also determined. It was found that (1) the disulfide (SS) bonds in low-sulfur (LS) microfibril protein transform into new crosslinkages in boiling water, but the SS bonds in high-sulfur matrix protein remain intact, (2) the SS bonds in α-helical segments becomes reactive only at the extension state of fiber and produces a free thiol group, and (3) intramolecular SS bonds may exist in the α-helical segments. Discussion was also made about the closeness of the number of crosslinkage sites of SS bonds obtained from the present rubber elasticity theory and from the theoretical analysis of the amino acid sequence of the intermediate filament. The crosslinking structure model in LS protein was proposed. It was suggested further that the setting mechanism for new crosslinkage theory seems to be unsatisfactory, since the new crosslinkages do not contribute to stabilize the extended conformation of the wool chain.
Revue / Journal Title
Guest, 26.12.2006 20:02
Piter - Google тебе еще не то даст. Проблема в том, что эти колхозники со своей шерсткой опубликовались в Journal of Applied Polymer Science. Требования к уровню работы людей, кипятящих шерстяные волокна, и тех, что работают в молбиологии должны сильно отличаться. Поэтому ответ такой - нет, кипячение per se S-S связей не разрушает, таким количественным и предсказуемым способом как требуется в биохимии-молбиологии. Для сего употребляются ТСЕР, ДТТ, бета-меркаптоэтанол.
genseq, 27.12.2006 11:14
С точки зрения рафинированных химиков Guest, конечно, прав, но зачем же так неуважительно о людях, которые кипятят шерсть? Обнаруженныи ими перегруппировки дисульфидных связей при кипячении довольно интересны и молбиологи обязаны учитывать подобные ненормальности поведения классических объектов.
genseq, 27.12.2006 11:17
(Павлик @ 26.12.2006 11:48)
Ссылка на исходное сообщение  Да хрен их знает.

По-моему, точнее всех ответил Павлик. Всё зависит от объекта и условий эксперимента.
бывалый хрен, 27.12.2006 17:50
genseq - шерсть это не классический объект молбиологии, хотя кератин рутинно оказывается где попало у тех, кто не носит перчатки и вообще грязно работает. Спросите тех, кто делает белковый MS-ID...
Рафинированный химик бы еще припомнил что дисульфидные связи разрушаются щелочным гидролизом, так я не он. Я отвечаю с точки зрения молбиолога - можете считать, что я - тот самый хрен, который согласно Павлику знает, что говорит. Будем знакомы.
SAE, 28.12.2006 12:12
Догадываюсь, что кератин это не классический обьект молбиологии, но хотелось бы услышать от бывалого х., что он знает?
бывалый хрен, 28.12.2006 18:43
SAE - был такой анекдот про неправильную постановку вопроса, про желание стать героем Советского Союза, одну гранату, и десять немецких танков. Сформулируйте вопрос пожалуйста по-корректней и по-конкретней. Я уже сказал, что нагревание до кипения само по себе S-S связей не разрывает. Тут вобщем-то и химии знать не надо, достаточно вспомнить термофилов и обилие дисульфидных связей в их белках как адаптацию к высоким температурам. С другой стороны, если система ваша по составу относится к "хрен его знает", то наличие восстанавливающих или гидролизующих соединений может такие связи развалить, и тут нагревание может помочь - тот же Аррениус и скорость реакции + денатурация белков.
Tom1, 28.12.2006 19:07
To: Old spice aka staryj hren sorry byvalyj hren
что Вы имели ввиду под " Аррениусом"?????
guest: ммм , 28.12.2006 21:07
--тот же Аррениус и скорость реакции
--что Вы имели ввиду под " Аррениусом"

Я не старый перец, но встряну с объяснялками.

Уравнение зависимости скорсти реакции от температуры
v=A*exp(-Ea/(RT))
зовется уравнением Аррениуса

В просторечье превращается в правило Вант-Гоффа: "При увеличении температуры на 10 градусов скорость реакции возрастает в 2-4 раза"

Дальше фраза перчика, вроде, дешифруется без проблем.
Tom1, 28.12.2006 22:50
Ну сыпасиба вспремник росветил темного...
Я имелл ввиду еффект Аррениуса дя белкофф...
guest: ммм , 29.12.2006 11:42
--Я имелл ввиду еффект Аррениуса дя белкофф..

--наличие восстанавливающих или гидролизующих соединений может такие связи развалить, и тут нагревание может помочь - тот же Аррениус и скорость реакции + денатурация белков.

---дальше фраза перчика, вроде, дешифруется без проблем.

Неужели проблемы, тогда

перевожу: Если в смеси с белками присутствуют соединения способные к гидролизу или восстановлению дисульфидных связей, то нагрев способствует их разрушению по крайней мере по двум причинам. 1) по уравнению Арр...бла-бла, возрастает скорость деструкции связи. 2) денатурация белка облегчает доступ разрушающих молекул к вышеозначенным связям и тем самым процесс деструкции ускоряется.

Ничего нового и таинственного, все тривиально до оскомины.
Это — лёгкая версия форума. Чтобы попасть на полную, щелкните здесь.
Invision Power Board © 2001-2012 Invision Power Services, Inc.